VC-PAB-MMAE-LPETGG，可用于靶标蛋白的位点特异性功能分子定点偶联介绍

更新时间：2026-09-08

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基础参数

【中文名称】缬氨酸-瓜氨酸-对氨基苄氧羰基-单甲基澳瑞他汀E-LPETGG多肽

【英文名称】VC-PAB-MMAE-LPETGG, Val-Cit-PAB-MMAE-LPETGG

【产品纯度】≥95%

【外观状态】白色或类白色冻干粉末

【储存条件】-20℃密封干燥避光，无水环境下分装储存，避免反复冻融与长时间暴露在高湿度环境中，防止肽键与连接键发生水解降解

【用途】科研级分选酶介导的定点功能分子偶联核心底物试剂

文章配图-1

产品介绍

VC-PAB-MMAE-LPETGG, Val-Cit-PAB-MMAE-LPETGG

VC-PAB-MMAE-LPETGG是将Val-Cit-PAB可裂解连接单元、MMAE功能分子与分选酶A特异性识别的LPETGG多肽序列共价连接制备而成的特色多功能多肽类科研试剂。它完整保留了LPETGG序列对分选酶A的高特异性识别能力，依托Val-Cit二肽的酶切响应特性与PAB自断裂连接单元，可在分选酶介导下将功能分子定点连接在靶标蛋白的特定位点，全程不会破坏靶标蛋白的原有生物活性，是定点功能化蛋白偶联、可控释放型功能探针构建场景的核心工具试剂。

作用机理

VC-PAB-MMAE-LPETGG分子中的LPETGG多肽序列，可被金黄色葡萄球菌来源的分选酶A特异性识别，在钙离子辅助下，分选酶可特异性切割序列中苏氨酸与甘氨酸之间的肽键，将带有VC-PAB-MMAE的功能片段共价转移到靶标蛋白末端的寡聚甘氨酸序列上，实现功能分子在靶标蛋白特定位点的精准定点连接，避免传统随机偶联过程中蛋白活性位点被修饰导致的蛋白失活问题。分子中的Val-Cit二肽单元具备特异性酶切响应特性，酶切发生后，中间的PAB对氨基苄氧羰基单元可发生自断裂反应，高效释放出游离的功能分子，整个过程条件温和，无额外化学试剂参与。经过深度纯化去除短肽杂质后的试剂，几乎无游离功能分子残留，后续偶联反应中的非特异性副反应占比极低。

性能参数与竞品对比

相较于传统无LPETGG序列的VC-PAB-MMAE底物试剂，该试剂引入的分选酶识别序列，可实现功能分子在靶标蛋白上的位点特异性定点偶联，偶联产物的DAR值高度均一，远优于传统随机偶联体系的不均一产物表现。它的长期储存稳定性优异，在-20℃密封干燥避光条件下放置18个月，多肽序列完整性与功能分子活性保留率仍高于91%，远高于普通随机合成的VC-PAB-MMAE试剂，后者6个月内就会出现明显的连接键水解降解。和同类型其他品牌的VC-PAB-MMAE-LPETGG产品相比，该试剂经过严格的去游离功能分子杂质处理，后续偶联得到的功能化蛋白几乎无游离MMAE污染，无需额外的二次纯化即可直接用于后续的功能验证实验。

应用领域

可用于靶标蛋白的位点特异性功能分子定点偶联，将该试剂与分选酶A、带有寡聚甘氨酸标签的靶标蛋白共孵育，在温和的生理缓冲条件下即可完成靶标蛋白特定位点的定点功能化修饰，全程无化学交联剂参与，几乎不会破坏靶标蛋白的原有三维结构与生物活性，特别适用于抗体、结合蛋白等对修饰位点敏感的蛋白的功能化改造。可用于可控释放型功能探针的精准构建，依托分子自带的酶切响应可裂解连接单元，偶联得到的功能探针可在特定酶存在的环境下发生可控断裂，精准释放功能分子，支撑功能分子可控释放相关的基础科研实验。也可用于均一性功能化蛋白库的快速构建，依托分选酶介导的高效定点偶联特性，可在短时间内完成多个不同靶标蛋白的定点功能化修饰，得到DAR值高度均一的功能化蛋白产物，大幅提升功能化蛋白库的构建效率。