iFluor 488-beta-Amyloid (1-28)，适合用于研究蛋白质聚集的早期事件

一.名称

中文名称：iFluor 488-β-淀粉样蛋白（1-28）

英文名称：iFluor 488-beta-Amyloid (1-28)；beta-Amyloid (1-28), iFluor 488-Labeled

分子量：4570.89

结构式：

二.产品形式

1.固体/粉末

2.溶于大部分有机溶剂，溶于水

3.端基取代率95%+

4.避免反复冻融，避光保存，储液应该立即使用，任何未用的溶液分装小份冷冻于 < -20°C。

三.产品介绍

iFluor 488- β -淀粉样蛋白（1-28）是一种iFluor 488标记的肽，广泛用于神经科学研究，特别是与阿尔茨海默病相关的研究中。

iFluor 488-β-淀粉样蛋白（1-28）的制备采用活性酯化学。iFluor 488以NHS酯（N-羟基琥珀酰亚胺酯）或TFP酯（三氟苯基酯）形式存在，与Aβ（1-28）肽链表面的赖氨酸残基（第16位和第28位）或N末端氨基发生亲核取代反应，生成稳定的酰胺键。

TFP酯相较于NHS酯具有更强的抗水解能力，在较宽pH范围（7.5至9.0）内保持较高反应活性，标记效率更为可控。反应完成后，通过透析、凝胶过滤或高效液相色谱去除未反应的游离染料，获得纯化的荧光标记产物。

标记程度需精确控制。过高的标记密度可能干扰Aβ（1-28）的天然聚集行为，过低则信号不足。通常将染料与肽的摩尔比控制在1:1至3:1之间，在保持足够荧光强度的同时保留Aβ的生物活性。经验证，iFluor 488标记未改变Aβ（1-28）的核心结构与聚集行为，标记后的肽段仍能真实反映其在生理条件下的聚集动力学过程。

五、主要应用领域

聚集动力学实时监测。 Aβ（1-28）在生理条件下可自发聚集，但速率较全长Aβ显著降低。利用iFluor 488的荧光特性，可在491 nm激发光照射下检测516 nm范围内的绿色荧光信号，实现对Aβ单体、寡聚体及原纤维全过程的实时监测。实验中通常将储备液稀释于PBS（pH 7.4）中，终浓度控制在10至50 μM，使用荧光酶标仪连续记录荧光强度变化，时间范围可覆盖0至72小时。当肽段开始聚集形成寡聚体或原纤维时，荧光染料分子之间距离缩短，发生接触淬灭或荧光共振能量转移（FRET），导致荧光信号下降，通过实时记录荧光强度变化可精确捕捉从单体到低聚体的构象转变过程。

细胞摄取与成像。 iFluor 488-β-淀粉样蛋白（1-28）可被神经元、小胶质细胞等有效摄取。在共聚焦显微镜下可清晰观察到细胞内荧光小泡的分布。结合LysoTracker Green共染色可确认溶酶体定位。由于Aβ（1-28）聚集倾向较低，实验中非特异性背景干扰小，信号噪声比显著优于全长Aβ标记物。

膜界面相互作用研究。 Aβ（1-28）保留了与脂质膜结合的N端关键残基，是研究Aβ-膜界面相互作用动力学的理想模型分子。配合iFluor 488的荧光示踪能力，可实时观察肽段在膜表面的吸附、插入及构象变化过程。

金属离子调控聚集研究。 Aβ（1-28）的N端含有组氨酸串联区域（His6、His13、His14），是Cu²⁺、Zn²⁺等金属离子的典型结合位点。利用该试剂可研究金属离子如何影响肽段的聚集行为与构象变化。

四.相关试剂

本篇图文信息由西安强化生物科技xw整理！本试剂仅限于科研实验用途！