AF647-β-淀粉样蛋白（1-28），一条由28个氨基酸组成的线性肽段

一.名称

中文名称：AF647-β-淀粉样蛋白（1-28）

英文名称：AF647-beta-Amyloid (1-28) ；beta-Amyloid (1-28), AF647-Labeled

Ex (nm) 650

Em (nm) 671

结构式：

二.产品形式

1.固体/粉末

2.溶于大部分有机溶剂，溶于水

3.端基取代率95%+

4.避免反复冻融，避光保存，储液应该立即使用，任何未用的溶液分装小份冷冻于 < -20°C。

三.产品介绍

AF647标记的β-淀粉样蛋白（1-28）是一种AF647标记的肽段，广泛应用于神经科学研究，特别是与阿尔茨海默病相关的研究中。

β-淀粉样蛋白（1-28）是一条由28个氨基酸组成的线性肽段，序列为Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys，缩写为DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNK，分子式C₁₄₅H₂₀₉N₄₁O₄₆，分子量3262.51 Da，CAS号109770-29-8。该肽段分子内无半胱氨酸残基及链内二硫键，是β-淀粉样蛋白N端完整功能区段，也是阿尔茨海默病免疫研究中经典的SP28抗原肽。

AF647（Alexa Fluor 647）是一种花菁类近红外荧光染料，激发波长约650 nm，发射波长约665 nm。将AF647共价偶联至Aβ（1-28）的赖氨酸侧链或N端氨基后，偶联产物分子量约为4746 Da。AF647的核心优势在于其近红外发射光谱——该波段处于生物组织自发荧光和光散射的低谷区，信噪比显著优于可见光区染料；同时AF647具有优异的光稳定性和pH耐受性（pH 4–10范围内荧光强度稳定），适合长时间活细胞成像和体内实验。

Aβ（1-28）的结构特征与聚集行为

Aβ（1-28）是一条两亲性线性多肽，构象可塑性，在水溶液中可快速由无规卷曲向β-折叠构象转变。其结构可划分为三个功能域：

N端前16位氨基酸（Asp1至Lys16）富含极性和带电残基，水溶性较好。其中His6、His13、His14构成组氨酸串联区域，是Zn²⁺、Cu²⁺等二价金属离子的典型螯合位点，Cu²⁺在pH 7.4条件下与该区域的结合亲和力可达Ka≈10⁷ M⁻¹。

第17至20位的亮氨酸-缬氨酸-苯丙氨酸-苯丙氨酸（LVFF）序列为核心疏水基序，是驱动分子间聚集、形成淀粉样原纤维与寡聚体的关键结构区域。

C端第21至28位包含Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys，虽无全长Aβ1-42中29-42位的第二个疏水核心，但仍保留一定的膜结合能力。

由于缺乏C端疏水区，Aβ（1-28）的聚集速率显著低于全长Aβ1-40/1-42，难以形成成熟的淀粉样纤维，主要停留在寡聚体阶段。这一特性使其成为研究Aβ早期聚集事件的理想模型——排除了纤维沉积的干扰，专注于可溶性低聚体如何诱导突触损伤和轻度氧化应激。

四.相关试剂

AF488-β-Amyloid (1-42)

AF594-β-Amyloid (1-40)

AF647-β-Amyloid (1-42)

AF555-α-Synuclein (1-140)

AF488-α-Synuclein (1-140)

AF647-Tau (297-391)

AF594-Tau (244-372)

AF488-β-Amyloid (1-40)

AF555-Amylin (1-37)

AF647-Islet Amyloid Polypeptide (1-37)

AF488-Prion Protein (106-126)

AF594-Prion Protein (82-146)

AF555-TDP-43 (263-414)

AF647-TDP-43 (1-262)

AF488-Huntingtin Exon 1 (Q72)

AF594-SOD1 (G93A)

AF555-Tau (151-391)

AF647-β-Amyloid (1-42) pyroglutamate

AF488-β-Amyloid (11-28)

AF594-β-Amyloid (25-35)

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