生物素-β-淀粉样蛋白（1-40），保持了原有的β-折叠结构与疏水核心区

一.名称

中文名称：生物素-β-淀粉样蛋白（1-40）

英文名称：Biotin-beta-Amyloid (1-40)；beta-Amyloid (1-40), Biotin-Labeled

分子量：5236.95

结构式：

二.产品形式

1.固体/粉末

2.溶于大部分有机溶剂，溶于水

3.端基取代率95%+

4.避免反复冻融，避光保存，储液应该立即使用，任何未用的溶液分装小份冷冻于 < -20°C。

三.产品介绍

生物素-β-淀粉样蛋白（1-40） 是一种生物素标记的肽段，广泛应用于神经科学研究，尤其是与阿尔茨海默病相关的各类研究。

生物素-Aβ1-40的分子设计与功能优势

1. 结构特征与化学修饰

生物素-Aβ1-40由40个氨基酸组成，其序列为：

Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val

在N端引入生物素分子后，通过六碳氨己酸（Ahx）作为柔性连接臂，既保持了Aβ1-40原有的β-折叠结构与疏水核心区，又赋予其生物素标记的可识别性。这种设计确保了修饰后的多肽在溶液中仍能自发聚集形成寡聚体或纤维，同时通过生物素-链霉亲和素（Streptavidin）系统实现高特异性结合。

2. 功能优势

高灵敏度检测：生物素与链霉亲和素的结合常数高达10¹⁵ M⁻¹，使生物素-Aβ1-40在免疫分析（如ELISA、Western blot）中可实现皮摩尔级检测限。

动态追踪能力：通过荧光标记链霉亲和素或亲和素磁珠，可实时观察Aβ1-40在细胞模型或脑组织中的分布、聚集动力学及与膜蛋白的相互作用。

操作灵活性：生物素标记不影响Aβ1-40的聚集行为，使其适用于多种实验体系，包括表面等离子体共振（SPR）、荧光共振能量转移（FRET）及冷冻电镜（Cryo-EM）结构解析。

生物素-Aβ1-40在AD研究中的核心应用：发病机制解析

聚集动力学研究：利用硫黄素T（ThT）荧光法或圆二色光谱（CD），可监测生物素-Aβ1-40从单体到寡聚体、纤维的动态转变过程。例如，研究发现，在生理pH条件下，Aβ1-40的临界聚集浓度（CAC）为2-5 μM，而生物素修饰未显著改变这一阈值，但通过链霉亲和素捕获可延长寡聚体的半衰期，便于研究其毒性机制。

细胞互作分析：通过生物素-Aβ1-40与神经元或小胶质细胞共孵育，结合链霉亲和素磁珠pull-down技术，可鉴定其结合的膜受体（如LRP1、NMDAR）及下游信号通路。例如，Aβ1-40寡聚体可通过激活NMDAR诱导钙离子内流，导致神经元凋亡。

金属离子调控：Aβ1-40的His残基（第6、13、14位）可结合Zn²⁺/Cu²⁺，促进其聚集。生物素标记后，可通过ICP-MS或荧光探针定量分析金属离子对Aβ1-40构象的影响，揭示其在AD氧化应激中的作用。

四.相关试剂

Biotin-Amyloid beta (1-42)

Biotin-Tau protein

Biotin-Alpha-synuclein

Biotin-Prion protein

Biotin-Huntingtin

Biotin-Abeta (1-38)

Biotin-Amyloid precursor protein

Biotin-Ubiquitin

Biotin-Superoxide dismutase 1

Biotin-TDP-43

Biotin-FUS protein

Biotin-Ataxin-1

Biotin-Ataxin-3

Biotin-Androgen receptor (expanded polyQ)

Biotin-C9orf72 dipeptide repeat proteins

Biotin-GSK-3 beta

Biotin-CDK5

Biotin-P301L Tau

Biotin-Abeta (1-16)

Biotin-Neurofilament light chain

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