Beta-Amyloid (1-42) Alkyne，在温和的反应条件下与含叠氮基的生物分子结合

一.名称

中文名称：β-淀粉样蛋白（1–42）炔烃

英文名称：Beta-Amyloid (1-42) Alkyne，β-Amyloid （1–42）Alkyne

结构式：

二.产品形式

1.固体/粉末

2.溶于大部分有机溶剂，溶于水

3.端基取代率95%+

4.避免反复冻融，避光保存，储液应该立即使用，任何未用的溶液分装小份冷冻于 < -20°C。

三.产品介绍

β-淀粉样蛋白（1–42）炔烃是一种构建模块，可通过点击化学反应，在温和的反应条件下与含叠氮基的生物分子结合，用于开发β-淀粉样蛋白（1–42）探针。炔基官能团能够通过叠氮-炔基环加成反应实现生物正交连接，从而可连接荧光团、亲和标签或其他功能分子以进行探针开发。

分子设计与合成策略

1. 炔基引入位点的精准选择

Aβ(1-42)的聚集核心区域位于C端疏水性氨基酸（如Val40、Ile41、Ala42），而N端（Asp1-Lys16）则参与与细胞膜或受体的相互作用。炔基的引入需避开关键功能域，以避免干扰蛋白的天然行为。研究表明：

Lys16或Lys28位点：通过固相肽合成（SPPS）在侧链氨基上引入炔丙基（propargyl group），可保留Aβ的聚集能力，同时实现高效生物正交反应。

非天然氨基酸替换：利用遗传密码子扩展技术，将炔基修饰的非天然氨基酸（如对炔基苯丙氨酸，p-Propargyloxyphenylalanine）定点插入Aβ(1-42)序列，进一步提升修饰的精准性。

2. 合成方法与纯化优化

Aβ(1-42)-alkyne的合成需兼顾效率与纯度：

固相肽合成（SPPS）：采用Fmoc保护策略，结合伪脯氨酸二肽（Fmoc-Ser(Psi(Me,Me)Pro)-OH）或低温合成条件，减少合成过程中的聚集副反应，提高全长肽的产率。

纯化技术：通过反相高效液相色谱（RP-HPLC）结合质谱（MS）验证，确保目标产物的纯度＞95%，并避免氧化或脱酰胺等副产物的干扰。

核心应用场景与技术突破：Aβ聚集过程的动态追踪与成像

Aβ(1-42)-alkyne可通过点击化学与叠氮化物标记的荧光探针（如Cy5-N₃、AFDye 647-N₃）偶联，实现聚集过程的实时可视化：

超分辨显微技术：结合STORM（随机光学重建显微镜）或PALM（光激活定位显微镜），可解析Aβ寡聚体（尺寸＜10 nm）的纳米级结构，揭示其毒性构象。

活体成像：在AD模型小鼠中，静脉注射Aβ(1-42)-alkyne与近红外叠氮染料（如IR800-N₃）的预偶联复合物，可非侵入性地监测Aβ在脑内的沉积速率与空间分布，为药物疗效评估提供实时数据。

四.相关试剂

Amyloid beta 1-42 alkyne

Amyloid beta 2-42 alkyne

Amyloid beta 3-42 alkyne

Amyloid beta 4-42 alkyne

Amyloid beta 5-42 alkyne

Amyloid beta 6-42 alkyne

Amyloid beta 7-42 alkyne

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Amyloid beta 17-42 alkyne

Amyloid beta 18-42 alkyne

Amyloid beta 19-42 alkyne

Amyloid beta 20-42 alkyne

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